蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。

主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。

α-螺旋：每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈。

螺旋沿螺旋体的中心轴每上升一圈相当于向上平移0.54mm。

螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100°。

α-螺旋体中氨基酸残基侧链伸向外侧，相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。

β-折叠：当α-角蛋白用热水或稀碱等方法处理，或用外力拉直，α-角蛋白就转变为β-角蛋白，此时α-螺旋被拉长伸展开来，氢键被破坏从而形成β-折叠的空间结构。

在此结构中，肽链按层排列，它依靠相邻的肽链上的〉C=O与〉N-H形成的氢键以维持其结构的稳定性。

相邻的肽链可以是平行的，也可以是反平行的。

β-转角：蛋白质分子的多肽链上经常出现180°的回折，在这种肽链的回折角上就是β-转角结构，它是由第一个氨基酸残基的〉C=O与第四个氨基酸残基的〉N-H之间形成氢键。